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{{Hierarchy header}} '''1.[[胶原纤维]]''' 胶原纤维(collagenousfiber)数量最多,新鲜时呈白色,有光泽,又名[[白纤维]]。He [[染色]]切片中呈[[嗜酸性]],着浅红色。[[纤维]]粗细不等,直径1-20μm,呈波浪形,并互相交织。[[胶原]][[原纤维]]由直径20~200nm的胶原原纤维粘合而成(图3-2)。电镜下,胶原原纤维显明暗交替的[[周期性]][[横纹]],横纹周期约64nm(图3-12)。胶原纤维的韧性大,抗拉力强。胶原纤维的[[化学]]成分为Ⅰ型和Ⅱ型[[胶原蛋白]]。胶原蛋白(简称胶原,collagen)主要由[[成纤维细胞]]分泌。分泌到[[细胞]]外的胶原再聚合成胶原原纤维,进而集合成胶原纤维。 {{图片|gunpsiww.jpg|人胶原纤维电镜像 }} 图3-12 人胶原纤维电镜像×150000 (同济医科大学武忠弼教授供图) {{图片|gunpslrm.jpg| 胶原纤维与[[基质]]形成过程示意图}} 图3-13胶原纤维与基质形成过程示意图 胶原纤维形成的基本过程如下(图3-13): (1)细胞内合成[[前胶原]][[蛋白]][[分子]]:成纤维细胞摄取合成[[蛋白质]]所需的[[氨基酸]],包括[[脯氨酸]]、[[赖氨酸]]和[[甘氨酸]],在[[粗面内质网]]的[[核糖体]]上按照特定的胶原mRNA的[[碱基]]序列,合成前α-[[多肽]]链。后者边合成边进入粗面内质网腔内,并在[[羟化酶]]的作用下,将肽链中的脯氨酸和赖氨酸羟化。经羟化后,三条前α-多肽链互相缠绕成绳索状的前胶原蛋白分子(procollagen molecule)。溶解状态的前胶原蛋白分子,两端未缠绕,呈球状[[构型]],在粗面内质网腔内或转移到[[高尔基复合体]]内加入[[糖基]]后,分泌到细胞外。 (2)[[原胶原]]蛋白分子的细胞外聚合:细胞外的前胶原蛋白分子,在肽[[内切酶]]的作用下,切去分子两端球状构形部分,形成原胶原蛋白分子(tropocol-lagen)粗约1.5nm,长约300nm。原胶原蛋白分子平行排列聚合成胶原原纤维。聚合时,相互平行的相邻分子错开1/4分子长度,同一排的分子,首尾相对并保持一定距离,聚合成束,于是形成具有64nm周期横纹的胶原原纤维。聚合时,分子内、分子间的化学[[基因]]进行缩合、交联,增加原纤维的稳固性。若干胶原原纤维经[[糖蛋白]]粘合成粗细不等的胶原纤维。 胶原纤维的一菜成受多方面的影响和调控。如细胞内脯氨酸的含量直接影响前α-多肽链的合成。[[缺氧]]或缺乏[[维生素C]]或Fe<sup>2+</sup>等辅助因子,导致前α-多肽链的羟化受到抑制,造成前胶原[[蛋白合成]]障碍,影响[[创伤]]的愈合。聚合时,如胶原蛋白分子内和分子间的交联障碍(常因[[赖氨酰氧化酶]]不足所致)将影响胶原纤维的稳固性。除成纤维细胞外,[[成骨细胞]]、[[软骨细胞]]、某些[[平滑肌]]细胞等起源于间充质的细胞以及多种[[上皮细胞]]也能产生胶原蛋白。 不同组织的胶原蛋白其分子类型不同,已证实α-多肽链按其[[一级结构]]分为α1,α2,α3,三类,各类又分为10型,如α1(Ⅰ)、α1(Ⅱ)、α1(Ⅲ)、α1(Ⅲ)……α1(X)。 根据构成胶原蛋白三股肽链的不同,现已发现有11种不同类型的胶原。现将主要几种类型的组成、分布和特点列举于表(表3-1)。 表3-1 胶原蛋白的类型、分布和特点 {| class="wikitable" |- | | 类型 | | 前胶原蛋白<br /> 的三股肽链 | | 分 布 | | 主 要 特 点 |- | | Ⅰ | | [α1(Ⅰ)]<sub>2</sub>α2(Ⅰ) | | [[真皮]]、[[筋膜]]、[[巩膜]]、[[被膜]]、腱、[[纤维软骨]]、骨、[[牙本质]] | | 构成致密并有横纹的[[粗纤维]]束,抗拉力强 |- | | Ⅱ | | [α1(Ⅱ)]<sub>3</sub> | | [[透明软骨]]和[[弹性软骨]] | | 构成有横纹的细原纤维,抗压力较强 |- | | Ⅲ | | [α1(Ⅲ)]<sub>3</sub><br /> [α1(Ⅳ)]<sub>2</sub>α2(Ⅳ) | | [[网状纤维]]、平滑肌、[[神经内膜]]、[[动脉]]、肝、脾、肾、肺、[[子宫]] | | 构成有横纹的细原纤维,维持器官的形态结构 |- | | Ⅳ | | | | | | |} ==参看== *[[纤维]] {{Hierarchy footer}} {{组织学图书专题}}
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