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生物化学与分子生物学/酶的作用特点
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{{Hierarchy header}} 酶是[[生物催化剂]](biological catalyst),具有两方面的特性,既有与一般催化剂相同的[[催化性]]质,又具有一般催化剂所没有的[[生物]]大分子的特征。 酶与一般催化剂一样,只能[[催化]]热力学允许的化学反应,缩短达到化学平衡的时间,而不改变平衡点。酶作为催化剂在化学反应的前后没有质和量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的[[活化]]能(activation energy)。 因为酶是[[蛋白质]],所以[[酶促反应]]又固有其特点: '''1.高度的催化效率''' 一般而论,酶促反应速度比非催化反应高107?020倍,例如,反应 H2O2+H2O2→2H2O+O2 在无催化剂时,需活化能18,000卡/克分子;[[胶体]]钯存在时,需活化能11,700卡/克分子;有过氧化[[氢酶]](catalase)存在时,仅需活化能2,000卡/克分子以下。 '''2.高度的[[专一性]]''' 一种酶只作用于一类[[化合物]]或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的[[底物]]或作用物(substrate)。 酶对底物的专一性通常分为以下几种: (1)绝对特异性(absolutespecifictity) 有的酶只作用于一种底物产生一定的反应,称为绝对专一性,如[[脲酶]](urease),只能催化[[尿素]]水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解。 (2)相对特异性(relativespecificity) 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的专一性称为相对专一性。如[[脂肪酶]](lipase)不仅水解脂肪,也能水解简单的酯类;[[磷酸酶]](phosphatase)对一般的[[磷酸酯]]都有作用,无论是[[甘油]]的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。 (3)[[立体异构]]特异性(stereopecificity) 酶对底物的立体[[构型]]的特异要求,称为立体异构专一性或特异性。如α-[[淀粉酶]](α-amylase)只能水解[[淀粉]]中α-1,4-[[糖苷键]],不能水解纤维素中的β-1,4-糖苷键;L-[[乳酸脱氢酶]](L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型[[乳酸]],而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明,酶与底物的结合,至少存在三个结合点。 '''3.[[酶活性]]的可调节性''' 酶是生物体的组成成份,和体内其他物质一样,不断在体内新陈代谢,酶的催化活性也受多方面的调控。例如,酶的[[生物合成]]的诱导和[[阻遏]]、酶的[[化学修饰]]、抑制物的调节作用、[[代谢物]]对酶的[[反馈]]调节、酶的[[别构调节]]以及[[神经]]体液因素的调节等,这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用,使[[生命活动]]中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。 4.酶活性的不稳定性 酶是蛋白质,酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件,强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、[[紫外线]]、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。 {{Hierarchy footer}} {{生物化学与分子生物学图书专题}}
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