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<b>[[肌球蛋白]]</b> (myosin) [[肌原纤维]]粗丝的组成单位。存在于[[平滑肌]]中。在[[肌肉]]运动中起重要作用。其[[分子]]形状如豆芽状,由两条[[重链]]和多条[[轻链]]构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状,构成豆芽状的杆;重链的剩余部分与轻链一起,构成豆芽的瓣。被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列。、 {{百科小图片|bk7fs.jpg|}}肌肉的主要组成[[蛋白质]],占肌原纤维[[总蛋白]]质的60%。分子量约48万,是150毫微米长的棒状分子,一端有两个头部。由两条分子量约20万的H链和四条分子量约1万7千到2万5千的L链组成。用[[蛋白]]分解酶处理可分割为[[头部]](H-酶解肌球蛋白)和尾部(L-酶解肌球蛋白)。在0.6M KCl溶液中分散成单体,但在0.2M以下的KCl溶液中可形成缔合体,自动聚集成1―2微米长的和A丝相似的结构。在肌原纤维内形成长1.5微米宽10―15毫微米的A丝。头部向外侧突出架成桥。头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展,结果可以在丝的中央部300毫微米处看到没有头部的裸露部分。头部在A丝上每弯14.3毫微米就移出120°和I丝对应,周期为42.9毫微米。肌球蛋白具有ATP[[酶活性]],在低离子强度下,和[[肌动蛋白]]反应,而引起超沉淀,且肌动蛋白能促进ATP酶活性。ATP酶活性和肌动蛋白的反应,表现于头部的活性基团,可以认为这一部分一面分解ATP,一面进行振头活动,把I丝拉向A丝的中央部。肌球蛋白的L链对ATP酶活性具有重要的作用(参见肌球蛋白L链)。肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部[[细胞运动]]有关,也可从脑、[[粘菌]]、海胆卵等分离出来。肌球蛋白是由森特・吉奥尔吉(A・Szent-Gyrgyi,1942)分离出来的,但是相当于现在所说的[[肌动球蛋白]]物质是库恩(W.Khne,1859)最初从蛙抽提出来的,并被命名为肌球蛋白。肌球蛋白的ATP酶活性是由苏联的V.A.Engelhardt夫妇(1939)发现的。 还有非肌肉型肌球蛋白。 [[分类:生物]] {{导航板-肌肉组织}}
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