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(myoglobin,MYO,Mb) 是由一条[[肽]]链和一个血红素辅基组成的[[结合蛋白]],是[[肌肉]]内储存氧的[[蛋白质]],它的[[氧饱和]]曲线为双曲线型。 [[肌红蛋白]]的基本知识: 肌红蛋白存在于肌肉中,[[心肌]]中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白[[三级结构]]于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明,这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的[[生物学]]功能直接相关,而且三级结构的分析工作难度很高,所以这项工作获得学术界的高度评价。 ==肌红蛋白的本质和功能== 本质:肌红蛋白=一条[[多肽]]链+一个辅基多肽链:由153个[[氨基酸残基]]组成 辅 基:亚铁血红素辅基 分子量:16 700 功能:在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构 形状:呈紧密球形 多肽链中氨基酸残基上的疏水[[侧链]]大都在[[分子]]内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 三级结构 有8段α-螺旋区 每个α-螺旋区含7~24个氨基酸残基,分别称为A、B、C…G及H肽段。 有1~8个螺旋间区 肽链拐角处为非螺旋区(亦称螺旋间区),包括N端有2个氨基酸残基,C端有5个氨基酸残基的非螺旋区, 处在拐点上的氨基酸残基 Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等 [[极性氨基酸]]分布在分子表面 内部存在一口袋形空穴,血红素居于此空穴中 血红素是铁卟淋[[化合物]],它由4个吡咯通过4个甲[[炔基]]相连成一个大环,Fe2+居于环中。 铁与[[卟啉]]环及多肽链氨基酸残基的连接:[[铁卟啉]]上的两个[[丙酸]]侧链以离子键形式与肽链中的两个[[碱性氨基酸]]侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键,另2个配位键1个与F8[[组氨酸]]结合,1个与O2结合,故血红素在此空穴中保持稳定位置。 这种[[构象]]非常有利于运氧和储氧功能,同时也使血红素在多肽链中保持稳定。 ==参考值== 男性20~80μg/L; 女性10~70μg/L; 诊断限:>100μg/L。 [[血清]]Mb水平随年龄、性别及种族的不同而异,黑人的Mb水平要高于白人。
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