胃蛋白酶原

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胃蛋白酶原,由泌酸腺的主细胞合成,在胃腔内经盐酸或已有活性的胃蛋白酶作用变成胃蛋白酶,将蛋白质分解成膘、胨及少量多肽。该酶作用的最适pH为2,进入小肠后,酶活性丧失。胃酸

胃蛋白酶原是由主细胞合成的,并以不具有活性的酶原颗粒形式贮存在细胞内。当细胞内充满酶原颗粒时,它对新的酶原的产生有负反馈作用。分泌入胃腔内的胃蛋白酶原在胃酸的作用下,从分子中分离出一个小分子的多肽,转变为具有活性的胃蛋白酶。已激活的胃蛋白酶对胃蛋白酶原也有激活作用。

胃蛋白酶能水解食物中的蛋白质,它主要作用于蛋白质及多肽分子中含苯丙氨酸酪氨酸键上,其主要分解产物是胨,产生多肽或氨基酸较少。胃蛋白酶只有在酸性较强的环境中才能发挥作用,其最适pH为2。随着pH的升高,胃蛋白酶的活性即降低,当pH升至6以上时,此酶即发生不可逆的变性。