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生物化学与分子生物学/纤维蛋白原转变为纤维蛋白
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{{Hierarchy header}} {{图片|gra96zwy.jpg|纤维素[[蛋白原]][[分子]]示意图}} 图10-8 纤维素蛋白原分子示意图 上半为电镜下的分子形状 下半示6条[[多肽]]链, 一为双硫键,▲为[[凝血酶]]作用点 {{图片|gra96ofa.jpg|纤维素[[蛋白]][[凝胶]]的生成}} 图10-9 纤维素蛋白凝胶的生成 [[血液凝固]]的实质是[[纤维蛋白]]凝胶的生成,它是[[血浆]]中[[纤维蛋白原]](fibrinogen)在凝血酶作用下降解为纤维蛋白并聚合成不溶性的网状结构。 纤维蛋白原分子由两对α链、β-链及γ-链组成,每3条肽链(α、β、γ)绞合成索状,形成两条索状肽链,在N末端有[[二硫键]]使态个分子得到稳定。α及β肽链的N-端分别有一段16个及14个[[氨基酸]]的小肽,称为[[纤维]]肽A及B。因此,纤维蛋白原可写为(AαBβγ)2(图10-8)。 凝血酶的本质为一种[[蛋白水解酶]],能特异性作用于Aα和Bβ链上的精-甘肽键。切除A、B纤维肽。因纤维肽A及B均为酸性肽,带较多负电荷。由于电荷排斥作用阻碍纤维蛋白原之间聚合。切除纤维肽A及B转变为纤维蛋白后负性减小,同时暴露了互补结合[[位点]],有利于自动聚合,纤维蛋白单位通过边靠边、端靠端的聚合形成聚合链。此种[[多聚体]]不稳定,称为软凝块(soft clot)。它再通过因子XⅢa的作用结成牢固的网。因子XⅢa为[[转肽酶]],能[[催化]]一个单体的[[谷氨酸]][[残基]]的γ-羧基与另一单体的[[赖氨酸]]残基的氨基之间形成共价结合,其间释出NH3(图10-9,10)。因此,因子XⅢa称为纤维蛋白稳定因子(fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子XⅢ存在于[[血小板]]及血浆中,经凝血酶切除部分肽段后被激活为XⅢa。 由此产生的稳定纤维蛋白网与软凝块不同,它们在5M的脲及1%氯[[乙酸]]溶液中不溶解。在血小板的[[血栓]]收缩蛋白作用下,此网状结构收缩,于是[[伤口]]边缘彼此靠近,易于伤口闭合。[[成纤维细胞]]的表面带有一种类似纤维蛋白的[[蛋白质]],称粘连蛋白,它由Ⅻa催化与纤维蛋白结成网。并将纤维蛋白固定下来。所以,因子Ⅻa还直接参与伤口的愈合。 {{图片|gra96rhd.jpg|因子XⅢa作用机理}} 图10-10 因子XⅢa作用机理 '''总结上述[[凝血]]过程可归纳出以下特点:''' 1.[[凝血因子]]的[[活化]]本质上为蛋白质的有限水解,而许多[[凝血因]]了本身既是[[蛋白酶]],又是酶作用的[[底物]]。这些本质为蛋白酶的凝血因子(Ⅱ、Ⅵ、Ⅺ、Ⅹ、Ⅻ)的氨基酸顺序很相似,与许多[[丝氨酸蛋白酶]][[同源]];活性中心的[[丝氨酸]]残基参与肽键的水解。C-端约250个[[氨基酸残基]][[同源性]]很高,是具有催化活性的[[结构域]]。而N端的氨基酸序列变化较大,决定各凝血因子作用底物的[[专一性]]。它们催化的反应需[[Ca]]++和[[磷脂]]参加。 {{图片|gra96ukn.jpg|血液凝固的瀑布效应}} 图10-11 血液凝固的瀑布效应 2.磷脂胶粒(内源性途径由血小板,外源性途径由组织[[凝血活素]]提供)使活化反应在胶粒表面进行,大大提高反应速度,而Ca++的作用在于促进酶和底物与磷脂表面的结合。 3.凝血因子活化呈瀑布效应(cascade)使血液凝固具有高效率和精密调控的特征。如图10-11所示。 4.[[维生素K]]在内、外源性凝血中均有重要作用。 5.凝血过程中的正反馈使反应不断加速,但终产物纤维蛋白有抗凝血作用。机体内凝血与抗凝血是密切联系的。 {{Hierarchy footer}} {{生物化学与分子生物学图书专题}}
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